Geheugen van de VU cookies

Voor optimale prestaties van de website gebruiken wij cookies. Overeenstemmig met de EU GDPR kunt u kiezen welke cookies u wilt toestaan.

Noodzakelijke en wettelijk toegestane cookies

Noodzakelijke en wettelijk toegestane cookies zijn verplicht om de basisfunctionaliteit van Geheugen van de VU te kunnen gebruiken.

Optionele cookies

Onderstaande cookies zijn optioneel, maar verbeteren uw ervaring van Geheugen van de VU.

1966 Geloof en Wetenschap : Orgaan van de Christelijke vereeniging van natuur- en geneeskundigen in Nederland - pagina 117

2 minuten leestijd

ORDE EN VOLGORDE

89

bons en de mensapen het meest verwant zijn aan de mens, maar dat betekent niet dat zij de voorouders van de mens moeten zijn. Uit een combinatie van de resultaten van het onderzoek van fossielen en de gegevens verkregen uit het structuuronderzoek van hemoglobine en cytochroom c kan in ruwe benadering worden berekend dat per eiwit gemiddeld eens per 10 miljoen jaren een effectieve mutatie is opgetreden. Als men met dit getal de waargenomen verschillen tussen de hemoglobinen van de mens en de mensapen nog eens nader beziet, dan valt niet te ontkomen aan de conclusie dat de mens niet kan afstammen van de huidige mensapen, doch dat beide veeleer afzonderlijk uit een gemeenschappelijke voorouder moeten zijn ontstaan. De oorsprong van de mens moet bovendien veel verder terug worden gezocht dan men aanvankelijk vermoedde. Het onderzoek naar de volgorde der bouwstenen in eiwitten opent niet alleen nieuwe perspectieven voor het onderzoek van het evolutieverloop — het stamboomonderzoek — doch het zal tevens voeren tot een beter begrip van de biologische functie der eiwitten, alsmede van de samenhang der verschillende enzymatische reacties. Immers, zoals ik reeds heb betoogd, bepaalt de volgorde der bouwstenen de unieke ruimtelijke opvouwing van het eiwit en deze verleent aan het eiwit zijn uitzonderlijke biologische eigenschappen. Eiwitten in het algemeen zijn in staat tot herkenning van veelsoortige moleculen. Hiermede wordt geen bewuste herkenning bedoeld, maar een onontkoombare, specifieke interactie, een aan elkaar passen, als de stukjes van een legpuzzel. De enzymen herkennen de kleine groep van stoffen, die zij in reactie kunnen brengen, doordat deze stoffen op een specifieke wijze passen op een bepaalde plaats (het actieve centrum) van het opgevouwen enzym. Voorts zullen alle eiwitten hun eigen plaats in de cel moeten vinden. Nagenoeg alle enzymen blijken aan in de cel voorkomende membranen gebonden te zijn en dus op een vaste plaats in de cel hun werk te doen. Recentelijk werd dit eveneens aangetoond voor de altijd los veronderstelde enzymen, die de afbraak van de suikers (de glykolyse) bewerkstelligen. Het is duidelijk dat een ander, dan het enzymatisch actieve deel van het eiwitmolecuul bij deze plaatsherkenning moet zijn betrokken. Dit is slechts één van de voorbeelden, die tonen dat de gedeelten van de eiwitstructuur die niet direct verantwoordelijk zijn voor de biologische activiteit, van groot belang zijn voor de herkenning van het interne milieu.

Deze tekst is geautomatiseerd gemaakt en kan nog fouten bevatten. Digibron werkt voortdurend aan correctie. Klik voor het origineel door naar de pdf. Voor opmerkingen, vragen, informatie: contact.

Op Digibron -en alle daarin opgenomen content- is het databankrecht van toepassing. Gebruiksvoorwaarden. Data protection law applies to Digibron and the content of this database. Terms of use.

Bekijk de hele uitgave van zaterdag 1 januari 1966

Orgaan CVNG Geloof en Wetenschap | 368 Pagina's

1966 Geloof en Wetenschap : Orgaan van de Christelijke vereeniging van natuur- en geneeskundigen in Nederland - pagina 117

Bekijk de hele uitgave van zaterdag 1 januari 1966

Orgaan CVNG Geloof en Wetenschap | 368 Pagina's